Cercetătorii au identificat mecanismul cheie pentru menținerea lungimii adecvate a telomerilor

Un studiu recent publicat în revista Cell evidențiază mecanismele prin care enzima CST este recrutată la capătul telomerilor, unde contribuie la menținerea lungimii acestora cu ajutorul unor modificări chimice subtile efectuate asupra proteinei POT1, care face parte din complexul protector implicat în menținerea telomerilor și în riscul de cancer.
Cercetările anterioare au determinat modul în care telomeraza este recrutată la telomeri, dar a rămas neclar cum este recrutat complexul CST-Polα/primase. Acest complex este crucial pentru menținerea integrității lanțului C-rich al telomerilor, complementar funcției telomerazei, care menține lungimea lanțului G-rich.

Echipa de la laboratorul de Lange de la Universitatea Rockefeller a descoperit că recrutarea CST la telomeri este reglată prin adăugarea și eliminarea grupărilor de fosfat de pe POT1, funcționând ca un întrerupător on/off care coordonează pașii finali ai replicării telomerilor. POT1 fosforilat menține CST-Polα/primase inactiv până când telomeraza își finalizează activitatea, iar defosforilarea POT1 activează CST-Polα/primase pentru a completa replicarea telomerilor.

Această descoperire nu numai că clarifică un aspect crucial al menținerii sănătății cromozomilor și prevenirii bolilor legate de telomeri, cum ar fi sindromul Coats plus, ci și contribuie la înțelegerea mai profundă a modului în care scurtarea telomerilor influențează suprimarea tumorilor și instabilitatea genomică în cancer. Echipa de cercetare intenționează să continue explorarea acestor procese, ceea ce ar putea avea implicații importante în prevenirea cancerului.

sursa: Science Daily
foto:  Rockefeller University Science News